Les approches protéomiques de l’équipe BaDiAl concernent l’analyse des subprotéomes (protéines intracellulaires, membranaires, pariétales, exposées à la surface, exoprotéines) de (i) Listeria monocytogenes, bactérie pathogène d’origine alimentaire, (ii) Staphylococcus xylosus, bactérie utilisée comme ferment dans des produits carnés et laitiers et (iii) Escherichia coli, bactérie commensale du tractus intestinal des mammifères dont certaines souches peuvent être à l’origine de pathologies graves.

Les sujets de recherche qui utilisent les approches protéomiques concernent les mécanismes d’adhésion et de formation de biofilm, la caractérisation de souches mutantes affectées notamment dans des voies de sécrétion des protéines, la réponse adaptative à des stress environnementaux ou de procédés technologiques, la caractérisation/comparaison de souches d’E. coli productrices de  β-lactamase à spectre étendu (BLSE).

Les méthodologies utilisées sont adaptées en fonction des objectifs de travaux de recherche. Elles utilisent différentes techniques d’extraction des protéines ou de peptides, de séparations en gel (SDS-PAGE, EBD) et/ou hors gel (1-D ou 2-D LC) et de spectrométrie de masse MALDI-TOF/TOF (Autoflex speed, Bruker) ou ESI-MS/MS (LTQ Velos, Thermo Scientific) couplée à la chromatographie liquide. L’analyse comparative des gels d’EBD est effectuée avec le logiciel Progenesis SameSpot (Nonlinear Dynamics).

L’UR454 collabore avec la composante protéomique de la Plate-Forme d’Exploration du Métabolisme (PFEMcp) de l’INRA de Clermont-Ferrand/Theix (http://www5.clermont.inra.fr/plateforme_exploration_metabolisme) pour la spectrométrie de masse, les analyses et comparaison de données (Progenesis LC-MS, Nonlinear Dynamics) et l’interrogation des bases de données (Mascot, PEAKS, Sequest).

Dernière mise à jour : 3 Août, 2012